مدل سازی رشته های کوتاه پلی پپتیدی برای شناسایی آمینواسیدهای ضروری از طریق محاسبه طیف تشدید مغناطیسی هسته

نوع مقاله : مقاله برق

نویسندگان

1 گروه مهندسی برق- دانشکده مهندسی برق- دانشگاه صنعتی همدان- همدان- ایران

2 گروه مهندسی پزشکی دانشگاه صنعتی همدان

3 گروه آموزشی مهندسی برق، دانشگاه صنعتی همدان، همدان، ایران

چکیده

پروتئین‌ها به دلیل آنکه نشانگر زیستی بیماری‌های خاصی هستند از اهمیت ویژه‌ای برخوردارند به‌نحوی‌که کاهش یا افزایش آن‌ها در بدن می‌تواند نشانه بیماری باشد. این پژوهش به‌منظور بررسی و شناسایی رشته‌های پروتئینی کوچک از طریق محاسبه طیف تشدید مغناطیسی هسته انجام‌شده است. آمینواسیدها واحدهای سازنده پروتئین در بدن هستند و آمینواسیدهای ضروری به آمینواسیدهایی گفته می‌شود که توسط بدن تولید نمی‌شوند و باید از طریق زنجیره غذایی به بدن برسند. ازآنجایی‌که آمینواسیدهای ضروری برای فرآیندهای حیاتی ازجمله ساخت پروتئین‌ها و سنتز هورمون‌ها مورد نیاز هستند، از اهمیت بالایی برخوردارند و در این پژوهش مورد مطالعه قرار می‌گیرند. ابتدا رشته‌هایی به طول دو تا شش آمینواسید با مونومرهای یکسان با استفاده از نرم‌افزار Gauss View مدل‌سازی و طیف تشدید مغناطیسی هسته آن‌ها، با استفاده از نرم‌افزار Gaussian 09w محاسبه‌شده است. این ساختارها به‌منظور بررسی عواملی چون نوع و طول رشته آمینواسید، بر دامنه و محل پیک ماکزیمم در طیف تشدید مغناطیسی هسته مدل‌سازی شده‌اند. با تحلیل نتایج حاصل از مدل‌سازی طیف تشدید مغناطیسی، می‌توان دریافت هر آمینواسید طیف تشدید مغناطیسی مخصوص به خود را دارد و نوع آمینواسیدهای موجود در یک زنجیره پلی پپتیدی بر طیف تشدید مغناطیسی آن اثرگذار است. توانایی روش تشدید مغناطیسی هسته در تشخیص و شناسایی انواع بیماری‌ها، ماهیت غیرتهاجمی آن، و همچنین امکان تکرارپذیری آزمایشات، علاوه بر اینکه هزینه های آزمایشات را کاهش می‌دهد، این روش را به عنوان یکی از روش‌های نوین و پیشرفته جهت مطالعه بیماری‌ها تبدیل کرده است.

کلیدواژه‌ها

عنوان مقاله [English]

Modeling of short polypeptide chains to identify Essential Amino Acids by calculating Nuclear Magnetic Resonance spectrum

نویسندگان [English]

  • somaye kazemi 1
  • Alireza Kokabi 3
1 Electrical Engineering Department, Hamedan University of Technology, Hamedan, Iran
2
3 Electrical Engineering Department, Hamedan University of Technology, Hamedan, Iran
چکیده [English]

Since reducing or increasing proteins could be the signs of diseases in the body, they could be used as biomarkers for diagnosing some diseases. This study investigated small protein strings by computing the magnetic resonance spectrum of the nucleus. Amino acids are the building blocks of protein in the body, and the body does not produce the essential amino acids. They must reach the body through the food chain. Because essential amino acids are required for vital processes such as protein production and hormone synthesis, they are of great importance and are studied in this study. First, strings of two to six amino chains with the same monomers were modeled using Gauss View software, and their magnetic resonance spectrum was calculated using Gaussian09w software. These structures are modeled to investigate factors such as the type and length of the amino acid chain on the amplitude and location of the maximum peak in the magnetic resonance spectrum of the nucleus. The results show each amino acid has a unique own magnetic resonance spectrum and these amino acids in a polypeptide chain affect magnetic resonance spectrum. The ability of the nuclear magnetic resonance method to diagnose and identify a variety of diseases, its non-invasive nature, as well as the possibility of repeatability of experiments, in addition to reducing the cost of experiments, make this method as one of the novel and advanced diagnosis.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Protein and polypeptide
  • Essential Amino Acid
  • Nuclear Magnetic Resonance

مراجع

[1] A. G. Rockall, A. Hatrick, Peter Armstrong, and M. Wastie, "Diagnostic Imaging", Diagnostic Imaging, 2013.
[2] T. Ikeya, A. Sasaki, D. Sakakibara, Y. Shigemitsu, and J. Hamatsu, "NMR protein structure determination in living E. coli cells using nonlinear sampling", nature protocols, 2010, pp. 105-160.
[3] A. Altun, F. Neese, and G. Bistoni, "The Effect of Electron Correlation on Intermolecular Interactions: A Pair Natural Orbitals Coupled Cluster Based Local Energy Decomposition Study", journal of chemical theory and computation, 2018.
[4] P. Zarogoulidis, K. Tsakiridis, C. Karapantzou, S. Lampaki, I. Kioumis, G. Pitsiou, A. Papaiwannou, W. Hohenforst-Schmidt, H. Huang, G. Kesisis, I. Karapantzos, S. Chlapoutakis, I. Korantzis, A. Mpakas, V. Karavasilis, I. Mpoukovinas, Q. Li, and K. Zarogoulidis, "Use of proteins as biomarkers and their role in carcinogenesis", Journal of Cancer, pp. 9-18, 2015.
[5] E. D. Goluch, J. M. Nam, D. G. Georganopoulou, T. N. Chisel, K. A. Shaikh, K. S. Ryu, A. E. Barron, C. A. Mirkin, and C. Liu, "A bio-barcode assay for on-chip attomolar sensitivity protein detection", Lab. Chip 6, 2006, pp. 1293–1299.
[6] C. Westbrook, C. K. Roth, and J. Talbot, "MRI in Practice", A John Wiley and Sons, 2011.
]7[ فرهاد طالبی، داوود رحیم یار هریس و ال سا اسدیان، "بررسی شرایط دمایی یک بافت زنده به منظور تشخیص تومورهای سرطانی"، مجله مدل سازی در مهندسی، 1388، صفحه 45-53.
]8[ محمودرضا رحیمی و اسماعیل قاسمی کفرودی، "شبیه سازی واکنش تخریب پلیمر زیست تخریب پذیر پلی لاکتیک اسید در بدن انسان"، مجله مدل سازی در مهندسی، 1390، صفحه 29-39.
]9[ مائده رحیم نژاد، بهمن وحیدی، بهمن ابراهیمی حسین زاده و فاطمه یزدیان، "شبیه سازی دینامیک مولکولی برهم کنش داروی ضد سرطان پاکلیتاکس با غشای سلولی: بررسی تغییرات انرژی واندروالسی و فاصله مرکز جرم"، مجله مدل سازی در مهندسی، 1398، صفحه 15-25.
[10] R. Schmucki, S. Yokoyama, and P. Guntert, "Automated assignment of NMR chemical shifts using peak-particle dynamics simulation with the DYNASSIGN algorithm", Springer, 2009, pp. 97–109.
[11] A. Rahman, and M. I. Choudhary, "Applications of NMR Spectroscopy", Elsevier, 23 November 2015.
[12] W. Blackwell, "NMR of Biomolecules: Towards Mechanistic Systems Biology", 2012.
[13] R. Ross, B. Goodpaster, D. Kelley, and F. Boada, "Magnetic resonance imaging in human body composition research: from quantitative to qualitative tissue measurement", Annals of the New York Academy of Sciences, 2000, pp. 12-17.
[14] L. E. Marbella, S. Zekoll, J. Kasemchainan, S. P. Emge, and P. G. Bruce, "7Li NMR Chemical Shift Imaging To Detect Microstructural Growth of", Chemistry of Materials, 2019.
[15] J. M. Würz, S. Kazemi, E. Schmidt, A. Bagaria, and P. Güntert, "NMR-based automated protein structure determination", Archives of Biochemistry and Biophysics, 2017, pp. 1-9.
[16] J. M. Würz, and P. Güntert, "Peak picking multidimensional NMR spectra with the contour geometry based algorithm CYPICK", Journal of biomolecular NMR 67, 2017, pp. 63-76.
[17] A. B. Lara, and M. Castillo, "Adult Brain Tumors Clinical Applications of Magnetic Resonance Spectroscopy", Magn Reson Imaging Clin N Am 24, 2016, pp. 781–809.
[18] L. A. Douglas, G. T. Riess, P. M. Matthews, G. S. Francis, D. L. Collins, C. Wolfson, and J. P. Antel, "Use of Proton Magnetic Resonance Spectroscopy for Monitoring Disease Progression in Multiple Sclerosis", American Neurological Association, 1994, pp. 76-82.
[19] C. A. Davie, C. P. Hawkins, G. J. Barker, A. Brennan, P. S. Tofts, D. H. Miller, and W. I. McDonald, "Serial proton magnetic resonance spectroscopy in acute multiple sclerosis lesions", Oxford University Press, 1994, pp. 49-58.
[20] L. Buchner, E. Schmidt, and P. Guntert, "Peak match: a simple and robust method for peak list matching" , Springer, 2013, pp. 267–277.
[21] J. M. Würz, and P. Güntert, "Peak picking multidimensional NMR spectra with the contour geometry based algorithm CYPICK", Springer, 2016.
[22] X. Cao and J. Mao, "Characterization of kerogen using solid-state nuclear magnetic resonance spectroscopy: A review", International Journal of Coal Geology, 2013, pp. 83-90.
[23] V. D. Molina, R. Angulo, F. Z. Dueñez, and A. Guzmán, "Partial Least Squares (PLS) and Multiple Linear Correlations between Heithaus Stability Parameters (Po) and the Colloidal Instability Indices (CII) with the 1H Nuclear Magnetic Resonance (NMR) Spectra of Colombian Crude Oils," Energ. Fuel, 2014, pp. 1802-1810.
[24] B. L. Mendez, and P. Guntert, "Automated Protein Structure Determination from NMR Spectra," American Chemical Society, 2006, pp. 13112-13122.
[25] L. Buchner, E. Schmidt, and P. Güntert, "Peak match: a simple and robust method for peak list matching," Journal of biomolecular NMR 55, 2013, pp. 267-277.
[26] A. Rosato, W. Vranken, H. F. Rasmus, J. R. Timothy, R. Tejero, K. Pederson, H. W. Lee, J. H. Prestegard, A. Yee, B. Wu, A. Lemak, S. Houliston, C. H. Arrowsmith, M. Kennedy, T. B. Action, R. Xiao, G. Liu, G. T. Montelione, and G. W. Vuister, "The second round of critical assessment of automated structure determination of proteins by NMR: CASD-NMR-2013", Journal of biomolecular NMR 62, 2015, pp. 413-424.
[27] E. Schmidt, J. Gath, B. Habenstein, F. Revote, K. Székely, M. Huber, L. Buchner, A. Böckmann, B. H. Meier, and P. Güntert, "Automated solid-state NMR resonance assignment of protein microcrystals and amyloids", Journal of biomolecular NMR 56, 2013, pp. 243-254.
[28] P. S. Skinner, H. R. Fogh, W. Boucher, T. J. Ragan, L. G. Mureddu, and G. W. Vuister, "CcpNmr Analysis Assign: a flexible platform for integrated NMR analysis", Journal of biomolecular NMR 66, 2016, pp. 111-124.
[29] I. Pritisanac, J. M. Wurz, T. R. Alderson, and P. Guntert, "Automatic structure-based NMR methyl resonance assignment in large proteins", Nature Communications, 2019.
[30] M. Arefia, M. Mizrahi, H. Eshtiagh-Hosseiniaand, and A. Frontera, "A survey of the different roles of polyoxometalates in their interaction with amino acids, peptides and proteins", Dalton Transactions, 2017.
[31] H. Wu, A. F. Malone, E. L. Donnelly,1Y. Kirita,1K. Uchimurai, M. Ramakrishnan, J. P. Gaut, and B. D. Humphreys, "The renal biopsy provides critical diagnostic and prognostic information for clinicians when patients develop kidney disease. Today, biopsies are read using a combination of light microscopy", Journal of the American Society of Nephrology, 2018, pp. 2069–2080.
[32] R. G. Parr, and W. Yang, "Density-functional theory of atoms and molecules", Oxford University, 1989.
[33] W. Kohn, and L. J. Sham, "Self-Consistent Equations Including Exchange and Correlation Effects", Physical Review, 1965, pp. 1133-38.
[34] A. D. McLean, and G. S. Chandler, "Contracted Gaussian-basis sets for molecular calculations. 1. 2nd row atoms, Z=11-18", Journal of Chemical. Physics, 1980, pp. 5639-48.
[35] K. Raghavachari, J. S. Binkley, R. Seeger, and J. A. Pople, "Self-Consistent Molecular Orbital Methods. 20. Basis set for correlated wave-functions", Journal of Chemical. Physics, 1980, pp. 650-54.
[36] R. C. Binning Jr. and L. A. Curtis, "Compact contracted basis-sets for 3rd-row atoms - GA-KR", Journal of Computational Chemistry, 1990, pp. 1206-16.
[37] M. P. McGrath, and L. Radom, "Extension of Gaussian-1 (G1) theory to bromine-containing molecules", Journal of Chemical. Physics, 1991, pp. 511-16.
[38] L. A. Curtiss, M. P. McGrath, J.-P. Blaudeau, N. E. Davis, R. C. Binning Jr, and L. Radom, "Extension of Gaussian-2 theory to molecules containing third-row atoms Ga-Kr", Journal of Chemical. Physics, 1995, pp. 6104-13.
[39] A. D. Becke, "Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange", Journal of Chemical. Physics, 1993, pp. 5648-52.
[40] B. Miehlich, A. Savin, H. Stoll, and H. Preuss, "Results obtained with the correlation-energy density functionals of Becke and Lee, Yang and Parr", Chemical Physics Letters, 1989, pp. 200-06.
[41] E. Alexandri, R. Ahmed, H. Siddiqui, M.. Choudhary, C. G. Tsiafoulis, and Ioannis P. Gerothanassis, "High Resolution NMR Spectroscopy as a Structural and Analytical Tool for Unsaturated Lipids in Solution", Molecules, 2017.
[42] N. S. Radulović, M. Z. Mladenović, N. M. Stojanović, P. J. Randjelović, and P. D. Blagojevic, "Structural Elucidation of Presilphiperfolane-7α,8α-diol, a BioactiveSesquiterpenoid from Pulicaria vulgaris: A Combined Approach of Solvent-Induced Chemical Shifts, GIAO Calculation of Chemical Shifts, and Full Spin Analysis", Journal of Natural Products, 2019, pp. 1874-1885.
[43] R. Schmucki, S. Yokoyama, and P. Güntert, "Automated assignment of NMR chemical shifts using peak-particle dynamics simulation with the DYNASSIGN algorithm", Journal of biomolecular NMR 43, 2009, pp. 97-109.
[44] X. Xue, M. KanzaKi, D. Turner, and D. Loroch, "Hydrogen incorporation mechanisms in forsterite: New insights from 1H and 29Si NMR spectroscopy and first-principles calculation", American Mineralogist, vol. 102, 2017, pp. 519-536.
مدل سازی در مهندسی
دوره 19، شماره 67
دی 1400
صفحه 223-234

فایل ها

سابقه مقاله

  • تاریخ دریافت: 24 آذر 1399
  • تاریخ بازنگری: 04 خرداد 1400
  • تاریخ پذیرش: 22 خرداد 1400

هم رسانی

ارجاع به این مقاله

آمار